Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

ANALISIS PEMBENTUKAN STRUKTUR SEKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN

           

            Haiii…… postingan kali ini kita kan membahas mengenai “Pembentukan struktur sekunder dan tersier pada protein” nah… karena materi mengenai protein telah di jelaskan pada postingan minggu lalu, pada postingan ini akan diulas lebih dalam lagi mengenai pembentukan struktur sekunder dan tersier pada protein, untuk intermezzo terlebih dahulu kita harus mengetahui apa yang dimaksud dengan protein, dalam hal ini yang dimaksud dengan protein, pada dasarnya dalam hal ini perlu diketahui bahwasannya nama protein berasal dari bahasa Yunani “proteios” yang artinya “peringkat satu” atau“yang utama”. Sesuai dengan namanya, protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Protein terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. Fungsi biologis protein sangat beragam, antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi. Sehingga dapat ditarik kesimpulan bahwasannya Protein merupakan senyawa organik berupa polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Sifat suatu protein bergantung pada asam amino penyusunnya, yang meliputi sekitar 20 jenis asam amino. Unsur utama penyusun protein terdiri atas C, H, O, dan N. Beberapa protein juga mengandung unsur S dan P. Nah selanjutnya pasti pada bingung apa sih asam amino, dalam hal ini         Asam amino merupakan senyawa hidrokarbon yang mempunyai gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH₂). Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung gugus -NH₂ yang terikat pada atom C alfa (α), yaitu atom C yang terikat pada gugus karboksil. Dengan struktur sebagai berikut :

Nah…. Saya kira udah cukup ini intermezzonya hehe.. kalian bisa lebih paham setelah membaca postingan saya sebelumnya yang membehas mengenai protein, untuk materi pada postingan kali ini saya akan membahas mengenai  “ Analisa Struktur Sekunder dan Tersier pada Protein “. Pada dasarnya ada 4 struktur protein antara lain struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener yang akan dijelaskan berikut ini :

Sebelum membahas mengenai pembentukkan struktur pada protein perlu diketahui bahwasannya setiap protein khususnya polipeptida merupakan suatu polimer yang terbentuk dari berbagai asam amino melalui ikatan peptida. Dalam menjalankan fungsi biologisnya, sebuah protein dapat mengalami perubahan struktur yang reversibel. Struktur alternatif protein yang sama disebut sebagai konformasi.

Protein merupakan polimer dari asam amino, disebut juga polipeptida. Antar asam amino terdapat ikatan peptida, yaitu ikatan antara gugus karboksil suatu asam amino dengan gugus amino dari asam amino lain. Ikatan peptida terbentuk melalui reaksi berikut :

1)      Struktur Primer

Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. Struktur primer pada protein berupa 1 rantai polipeptida yang merupakan rangkaian asam amino dengan urutan tertentu. Susunan ini menentukan sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier. . Struktur primer digambarkan sebagai rantai yang tidak terlipat yang tersusun atas asam amino. Sebagai contoh transtiretin yang merupakan berfungsi sebagai protein transport. Transtiretin merupakan protein yang berfungsi dalam mentranspor vitamin A dan salah satu hormon tiroid ke seluruh tubuh. Protein transtiretin merupakan protein globular dalam darah yang tersusun atas 127 asam amino. Susunan asam amino ini tidak terjadi secara acak, akan tetapi terjadi karena adanya informasi genetik yang merancangnya (cari Dogma Sentral).

1)      Struktur Sekunder

Sebagian besar protein memiliki segmen-segmen dalam rantai polipeptida yang terkumpar atau terlipat secara berulang dalam pola-pola yang berkontribusibagi bentuk keseluruhan protein tersebut.  Struktur sekunder merupakan nama lain dari kumparan dan lipatan tersebut. Struktur sekunder terjadi karena adanya ikatan hidrogen di antara bagian-bagian berulang pada backbone polipeptida (bukan rantai samping polipeptida). Atom hidrogen memiliki muatan positif lemah yang karena berikatan dengan nitrogen yang bermuatan negatif yang menimbulkan afinitas terhadap atom oksigen bermuatan negatif parsial pada ikatan peptida dekatnya. Ikatan hidrogen memang terbilang lemah, akan tetapi bayangkan kekuatannya apabila terdapat banyak atom hidrogen yang berikatan disekitar backbone polipeptida.

Sruktur sekunder ini merupakan perwujudan dari fungsi protein yang mengakibatkan adanya protein struktural yang berfungsi dalam menyokong. Contoh dari struktur sekunder adalah protein sutra pada laba-laba yang terjadi banyak ikatan hidrogen dalam struktur asam aminonya sehingga mampu mengalahkan kekuatan benang baja dengan massa yang sama.

Pada dasarnya Struktur sekunder pada protein berupa susunan dari dua/ lebih struktur primer, yang dapat berbentuk heliks (alpha helix) dan lembaran (beta sheet). Struktur sekunder terjadi karena adanya gaya dispersi atau ikatan hidrogen. Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino : lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu rantai peptida. Perhatikan struktur berikut ini :

Berikut ini akan dijelaskan mengenai system a-heliks pada Struktur Sekunder protein, yaitu sebagai berikut :

a)      a-heliks

Karakteristik : Berbentuk spiral reguler yang dibentuk akibat dari ikatan hidrogen antara: R_i à R_i+4. a-heliks putar kanan lebih umum dibanding putar kiri (Asam amino L membentuk heliks putar kanan, dan asam amino D membentuk heliks putar kiri). Satu putaran heliks terdapat 3,6 residu. Dan jarak satu putaran adalah 5,4 Å. Gugus R pada a-heliks semuanya menghadap keluar sumbu heliks, sehingga R dapat berinteraksi dengan R dari heliks lain. a-heliks juga merupakan dipol. Residu asam amino yang memiliki kecenderungan kuat membentuk a-heliks: Met, Ala, Leu, Glu (tidak bermuatan), Lys (tidak bermuatan) disingkat dalam kode satu huruf menjadi “MALEK”.  Penstabil a-heliks : Interaksi ionik antara residu asam & basa pada posisi i dan i+4, Interaksi antar residu aromatik pada posisi i dan i+4, N-terminal bermuatan negatif dan C-terminal bermuatan positif, karena a-heliks adalah dipol . Pelemah a-heliks : Adanya asam amino dengan konfigurasi D, tolak menolak antar residu dengan muatan yang sama pada posisi i dan i+4, adanya residu Pro dan Gly (helix breaker).

a)      b-sheet.

Beta-sheet (ß-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

a)      Turn

1)      Struktur Tersier

Kumpulan dari struktur sekunder yang menyusun protein disebut sebagai struktur tersier protein. Struktur tersier protein terjadi karena adanya interaksi hidrofobik. Interaksi hidrofobik ini disebabkan oleh hadirnya air dalam pembentukan polipeptida fungsional atau protein. Ketika terbentuk struktur sekunder protein, air yang bersifat polar akan berikatan dengan bagian hidrofilik protein dengan ikatan hidrogen. Kehadiran air yang bersifat polar mengakibatkan asam-asam amino atau bagian protein yang bersifat nonpolar akan mengelompokkan diri dan berdekatan dengan interaksi van der waals. Keseluruhan dari ikatan hidrogen dan interaksi van de waals akan membentuk struktur tersier pada protein sehingga membuat protein menjadi unik. Selanjutnya, bila kita melihat dari rantai polipeptida yang memiliki gugus sulfihidril seperti pada asam amino sistein, akan terjadi ikatan kovalen yang disebut jembatan disulfida. Ikatan ini terjadi karena dua monomer sistein dirapatkan oleh pelipatan protein. Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein.

Struktur tersier terbentuk dari pengemasan struktur sekunder, beberapa interakasi yang menstabilkan struktur tersier adalah :

Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai a-helix, konformasi ß, maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut. Kemantapan struktur tersier suatu molekul protein, selain disebabkan oleh ikatan kovalen seperti ikatan peptida dan ikatan disulfida, juga oleh ikatan tak-kovalen yang menunjangnya, yaitu yang menyebebkan terjadinya perlipatan terebut. Ikatan tak-kovalen ini terjadi antara gugus rantai samping polipeptida.

1)      Struktur Kuarterner

Struktur kuartener terjadi karena agregasi atau penyatuan dari beberapa rantai polipeptida menjadi satu makromolekul fungsional. Hal ini terjadi karena adanya penambahan molekul atau zat tertentu pada 2 atau lebih rantai polipeptida tersebut saat terjadi pelipatan. Contoh pada hemoglobin, terdapat struktur nonpolipeptida yaitu satu atom besi. Struktur kuartener adalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer, sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis.

PERMASLAHAN :

1.     Menurut pendapat anda tolong jelaskan apa yang menyebabkan terbentuknya stuktur sekunder pada protein? Jelaskan dengan singkat!

2.      Sebutkan dan jelaskan ciri-ciri protein serta jelaskan mekanisme dari pembentukan a-heliks pada struktur sekunder !?

3.     Jika dilihat dari strukturnya bagaimanakah kita dapat melihat perbedaan dari kedua struktur tersebut baik struktur sekunder maupun tersier ? serta sebutkan ikatan apa yang membentuk struktur tersebut dan peranan ikatannya sekaligus!?